A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo. Sua função principal é catalisar a conversão reversível de lactato em piruvato, com a concomitante conversão de NAD+ em NADH e vice-versa. Esta reação é um passo crucial no metabolismo energético, tanto em condições aeróbicas quanto anaeróbicas.
A LDH desempenha um papel vital no metabolismo celular, especialmente durante períodos de alta demanda energética ou quando o oxigênio é limitado. Em condições anaeróbicas, como durante exercício intenso, a LDH converte piruvato em lactato, permitindo que a glicólise continue a gerar energia mesmo na ausência de oxigênio.
Existem cinco principais isoenzimas de LDH: LDH-1, LDH-2, LDH-3, LDH-4 e LDH-5. Cada isoenzima é composta por quatro subunidades, que podem ser de dois tipos: H (coração) e M (músculo). A combinação destas subunidades resulta nas diferentes isoenzimas, que predominam em diferentes tecidos.
Níveis elevados de LDH no sangue podem indicar danos teciduais ou doenças. Como a LDH está presente em muitos tecidos, um aumento nos níveis totais de LDH não especifica qual tecido foi danificado. A análise das isoenzimas pode ajudar a identificar a fonte do dano. Algumas condições associadas a níveis elevados de LDH incluem:
A medição da LDH é realizada através de um exame de sangue. Os resultados do exame, juntamente com outros testes e a avaliação clínica do paciente, ajudam o médico a diagnosticar a causa subjacente dos níveis elevados de LDH. A interpretação dos resultados deve ser feita por um profissional de saúde.
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